La naturaleza se rebela contra el gigante de los cultivos tras*génicos Monsanto

Cada vez más insectos parásitos son capaces de devorar el maíz modificado genéticamente especialmente para resistir a estos insectos. Un estudio reciente demostró que los esfuerzos de la corporación Monsanto, un gigante de los cultivos tras*génicos, aplicados para evitar el ataque de estos insectos, fueron en vano.


Unos escarabajos parásitos pueden consumir el maíz modificado genéticamente sin sufrir el menor daño, según revela un trabajo de investigación publicado en el último número de la revista GM Crops & Food. Una muestra de la población del escarabajo de 2010 tiene una tasa de supervivencia 11 veces mayor que la de la población de control. Eso es ocho veces más que el año anterior, cuando por primera vez se identificó a esta especie resistente. El año pasado, el investigador Aaron Gassmann, de la Universidad de Iowa, señaló que varios agricultores habían descubierto que un gran número de escarabajos sobrevivía después del consumo de los cultivos tras*génicos. Gassmann llamó a estos insectos ‘superbichos’.

Los hallazgos recientes pueden tener consecuencias devastadoras, tanto para los agricultores como para los consumidores. Las plantaciones de maíz modificado serán atacadas por un número creciente de 'superbichos', causando la reducción de la cosecha para los agricultores. En última instancia, los consumidores pagarán el precio, no solo por el maíz, un producto esencial cuyos derivados se usan en una gran cantidad de productos, desde yogures hasta talco de bebé, sino por otros cultivos que se venden en el mercado. El aumento de los precios del maíz va a estimular a más agricultores a sembrar maíz, a pesar de los riesgos, y la producción de otros cultivos caerá. Eso impulsará al alza a los precios de prácticamente todos los alimentos, golpeando con fuerza a una población ya dañada gravemente por las dificultades económicas actuales.

Monsanto lanzó su maíz tras*génico con la proteína especial insertada en su código genético en 2003. Los recientes hallazgos se produjeron días después de que Monsanto, junto con otras empresas de biotecnología, recibieran el apoyo del Congreso de EE. UU., que dio el visto bueno al establecimiento de los cultivos tras*génicos a pesar de los desafíos legales pendientes. Muchas de las demandas a las que se enfrenta Monsanto están basadas en la presunción de que sus cultivos son peligrosos para la salud humana y especialmente para la de los fetos.

La naturaleza se rebela contra el gigante de los cultivos tras*génicos Monsanto

cybor dijo:

Cada vez más insectos parásitos son capaces de devorar el maíz modificado genéticamente especialmente para resistir a estos insectos. Un estudio reciente demostró que los esfuerzos de la corporación Monsanto, un gigante de los cultivos tras*génicos, aplicados para evitar el ataque de estos insectos, fueron en vano.


Unos escarabajos parásitos pueden consumir el maíz modificado genéticamente sin sufrir el menor daño, según revela un trabajo de investigación publicado en el último número de la revista GM Crops & Food. Una muestra de la población del escarabajo de 2010 tiene una tasa de supervivencia 11 veces mayor que la de la población de control. Eso es ocho veces más que el año anterior, cuando por primera vez se identificó a esta especie resistente. El año pasado, el investigador Aaron Gassmann, de la Universidad de Iowa, señaló que varios agricultores habían descubierto que un gran número de escarabajos sobrevivía después del consumo de los cultivos tras*génicos. Gassmann llamó a estos insectos ‘superbichos’.

Los hallazgos recientes pueden tener consecuencias devastadoras, tanto para los agricultores como para los consumidores. Las plantaciones de maíz modificado serán atacadas por un número creciente de 'superbichos', causando la reducción de la cosecha para los agricultores. En última instancia, los consumidores pagarán el precio, no solo por el maíz, un producto esencial cuyos derivados se usan en una gran cantidad de productos, desde yogures hasta talco de bebé, sino por otros cultivos que se venden en el mercado. El aumento de los precios del maíz va a estimular a más agricultores a sembrar maíz, a pesar de los riesgos, y la producción de otros cultivos caerá. Eso impulsará al alza a los precios de prácticamente todos los alimentos, golpeando con fuerza a una población ya dañada gravemente por las dificultades económicas actuales.

Monsanto lanzó su maíz tras*génico con la proteína especial insertada en su código genético en 2003. Los recientes hallazgos se produjeron días después de que Monsanto, junto con otras empresas de biotecnología, recibieran el apoyo del Congreso de EE. UU., que dio el visto bueno al establecimiento de los cultivos tras*génicos a pesar de los desafíos legales pendientes. Muchas de las demandas a las que se enfrenta Monsanto están basadas en la presunción de que sus cultivos son peligrosos para la salud humana y especialmente para la de los fetos.

La naturaleza se rebela contra el gigante de los cultivos tras*génicos Monsanto

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Lo mejor de todo es que las perdidas por a causa de las plasgas antes de usar tras*genicos era del 1-3% de la producción mundial total.

cuando se llega a destruir un 30-40% de la misma para mantener los precios.

Dicho por los propios agricultores que usan semillas de Monsanto. Son una fruta cosa, por que necesitan tanta agua o más que las variedades naturales, necesitan tanto abono o más, que las variedades naturales y necesitan tantos pesticidas o más, que las variedades naturales. Es falso que los tras*génicos sean mejores, por el simple hecho de que un organismo vivo es extremadamente complejo y la propia evolución hace que una planta sea lo mejor posible, sin necesidad de que ningún laboratorio modifique nada.

El tema de los tras*génicos son simplemente una estafa, que consiste básicamente en modificar el ADN de un organismo vivo para patentarlo. Las modificaciones pueden ser tan pequeñas como el 0,00000000001% del ADN de una planta o cualquier otra especie. El tema está que cuando se modifica el ADN de una planta, se termina patentando todo la planta con sus millones de genes. Sería algo así como si alguien coje el S.O Windows, modifica un bit del código fuente y va a una oficina de patentes y dice que el S.O Windows modificado es de su propiedad y todo el que lo use tiene que pagarle a el o de lo contrario irá a la guandoca.

Una vez patentado, empieza la guerra por el monopolio de la alimentación, que es lo que se busca en el fondo. Se usa las patentes de organismos modificados genéticamente no para beneficiarse solo por la venta de las semillas, si no para controlar la producción de alimentos a nivel mundial. De hecho, los tras*génicos están fuertemente subvencionados por USA, siendo USA el mayor productor de este tipo de engendros de la genética.

Esta estrategia es una estrategia de guerra económica y tras los tras*génicos no hay nada inocente. Los tras*génicos son una arma económica para controlar el mundo y un engaño, además de un peligro para la humanidad y la biodiversidad.

¿Quien no nos dice que la modificación de un organismo, no va a producir en el futuro la fin de millones de personas, por que una proteína de por ejemplo una variedad de maíz trangénico se acumule en pequeñas dosis en el sistema nervioso central y tras unas décadas, esa proteína se vuelva un veneno mortal?. Pues no lo sabe nadie, por que nadie se va a tirar 30 años probando en personas ni un medicamento ni un organismo geneticamente modificado, ni nada de nada, por que sería simplemente improductivo y no sería para nada rentable.

Pregúntenles a las abejas, a ver cómo les va.
Si estos insectos dejan de polinizar, eso sí sería una hecatombe.
O quizás alguna empresa "encuentra" la solución y nos hace una oferta que no podemos rechazar.

dodaltel dijo:

Dicho por los propios agricultores que usan semillas de Monsanto. Son una fruta cosa, por que necesitan tanta agua o más que las variedades naturales, necesitan tanto abono o más, que las variedades naturales y necesitan tantos pesticidas o más, que las variedades naturales. Es falso que los tras*génicos sean mejores, por el simple hecho de que un organismo vivo es extremadamente complejo y la propia evolución hace que una planta sea lo mejor posible, sin necesidad de que ningún laboratorio modifique nada.

El tema de los tras*génicos son simplemente una estafa, que consiste básicamente en modificar el ADN de un organismo vivo para patentarlo. Las modificaciones pueden ser tan pequeñas como el 0,00000000001% del ADN de una planta o cualquier otra especie. El tema está que cuando se modifica el ADN de una planta, se termina patentando todo la planta con sus millones de genes. Sería algo así como si alguien coje el S.O Windows, modifica un bit del código fuente y va a una oficina de patentes y dice que el S.O Windows modificado es de su propiedad y todo el que lo use tiene que pagarle a el o de lo contrario irá a la guandoca.

Una vez patentado, empieza la guerra por el monopolio de la alimentación, que es lo que se busca en el fondo. Se usa las patentes de organismos modificados genéticamente no para beneficiarse solo por la venta de las semillas, si no para controlar la producción de alimentos a nivel mundial. De hecho, los tras*génicos están fuertemente subvencionados por USA, siendo USA el mayor productor de este tipo de engendros de la genética.

Esta estrategia es una estrategia de guerra económica y tras los tras*génicos no hay nada inocente. Los tras*génicos son una arma económica para controlar el mundo y un engaño, además de un peligro para la humanidad y la biodiversidad.

¿Quien no nos dice que la modificación de un organismo, no va a producir en el futuro la fin de millones de personas, por que una proteína de por ejemplo una variedad de maíz trangénico se acumule en pequeñas dosis en el sistema nervioso central y tras unas décadas, esa proteína se vuelva un veneno mortal?. Pues no lo sabe nadie, por que nadie se va a tirar 30 años probando en personas ni un medicamento ni un organismo geneticamente modificado, ni nada de nada, por que sería simplemente improductivo y no sería para nada rentable.

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tu no tienes ni fruta idea de la mas minima fisiologia no ?

las proteinas no pasan enteras del estomago . el estomago las deshace .

eso que dices es imposible...ignorante...


solo cacareas un neoludismo agricola...

Enterao dijo:

tu no tienes ni fruta idea de la mas minima fisiologia no ?

las proteinas no pasan enteras del estomago . el estomago las deshace .

eso que dices es imposible...ignorante...

solo cacareas un neoludismo agricola...

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Pero maaaadre mía, que manera de trollear. Es abrir la boca y meter la pata hasta la ingle criatura. Deje vd ya de multi nickearse y de tocar los bemoles, ¿vd está contratado no?

PRION

Un prión o prion1 es una proteína patógena que tiene alterada su estructura terciaria, teniendo un incorrecto plegamiento.2 A diferencia del resto de los agentes infecciosos (bichito, bacterias, hongos etc...), que contienen ácidos nucleicos (ya sea ADN, el ARN, o ambos), un prion sólo esta compuesto por aminoácidos. El prion, palabra acuñada en 1982 por Stanley B. Prusiner al investigar una serie de patologías de carácter crónico e irreversibles que afectaban al sistema nervioso central,3 es un acrónimo inglés derivado de las palabras proteína e infección. Los priones son los responsables de las encefalopatías espongiformes tras*misibles en una variedad de mamíferos, incluida la encefalopatía espongiforme bovina (EEB, también conocida como "enfermedad de las vacas locas") en el ganado y la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob (ECJ) en humanos.4 Dichas proteínas mutadas forman agregados supramoleculares y son patógenas con plegamientos anómalos ricos en láminas beta, y autoreproducibles.

Los priones se propagan mediante la tras*misión de proteínas anómalas con mal plegamiento. Cuando un prion entra en un organismo sano, actúa sobre la forma normal del mismo tipo de proteína existente en el organismo, modificándola y convirtiéndola en prion. Estos priones recién formados pueden pasar a convertir más proteínas, provocando una reacción en cadena que produce grandes cantidades de la proteína prion. Todos los priones conocidos inducen la formación de amiloides plegado, en los que actúan polimerasas formando un agregado que consiste en apretadas hojas ß. El período de incubación de las enfermedades priónicas se determina por la tasa de crecimiento exponencial asociados con la replicación de priones, que es un equilibrio entre el crecimiento lineal y la rotura de los agregados (hay que tener en cuenta que la propagación del prion depende de la presencia de la proteína normalmente plegada en la que los priones pueden inducir plegamiento. Animales que no expresan la forma normal de la proteína priónica no pueden desarrollar o tras*mitir la enfermedad5 ).

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Prion - Wikipedia, la enciclopedia libre

Enfermedad de Creutzfeldt-Jakob

La enfermedad de Creutzfeldt-Jakob (ECJ) es un mal neurológico con formas genéticas hereditarias y también contagiosas, producidas por una proteína llamada prion (PrP). Si bien los casos hereditarios e infecciosos están perfectamente documentados, la causa de la aparición del prion es desconocida en la mayor parte de los casos informados.

Se trata de una enfermedad de naturaleza degenerativa y pronóstico mortal que afecta aproximadamente a una persona por millón (prevalencia de 1:106) a nivel global. En Estados Unidos hay 127 pacientes de ECJ y sus variantes (2006).

De acuerdo con la evidencia disponible, la ECJ resulta del plegamiento besugo de un prion. Este fenómeno parece estimular a que otras proteínas alteren sus formas, afectando su capacidad para funcionar. Por esto, se la clasifica entre las enfermedades priónicas o encefalopatías espongiformes tras*misibles (EET), caracterizadas por presentar una forma anómala de la proteína priónica celular (PrPC).

Estas enfermedades pueden existir en formas esporádicas (idiopáticas), hereditarias, y adquiridas. El término espongiforme alude al aspecto esponjoso que presenta en la autopsia el cerebro afectado.

La ECJ aparece generalmente en la edad madura y evoluciona con rapidez, afectando en proporciones comparables a hombres y mujeres.1 Típicamente, los síntomas comienzan aproximadamente a la edad de 60 años y un 90% de los pacientes muere al cabo de un año. En las etapas iniciales de la enfermedad, los enfermos sufren fallos de memoria, cambios de comportamiento, falta de coordinación y perturbaciones visuales. A medida que progresa, el deterioro mental se hace más pronunciado y pueden darse movimientos involuntarios, ceguera, debilidad de las extremidades y coma, culminando sin excepción con la fin del paciente.

El responsable de la ECJ es un prion, partícula infecciosa constituida por una sola molécula de proteína, que no contiene ácidos nucleicos ni información genética, muy difícil de destruir e inmune a los mecanismos de esterilización tradicionales

Aunque es posible que la enfermedad se conociera desde la más remota antigüedad, sus síntomas inespecíficos deben haber sido confundidos con otros tipos de demencia durante siglos. Esta enfermedad fue descrita por primera vez por los neurólogos alemanes Hans-Gerhard Creutzfeldt y Alfons Maria Jakob en 1920.

Algunos de los hallazgos clínicos que ellos describieron en sus primeros documentos sobre la ECJ no se corresponden con los criterios actuales sobre la misma, por lo que se considera altamente probable que algunos de los casos estudiados (por lo menos dos) en sus investigaciones iniciales fueran víctimas de otra enfermedad.

Los primeros síntomas de la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob incluyen típicamente demencia — cambios de personalidad junto con deterioro de la memoria, el juicio y el pensamiento— y problemas de coordinación muscular. Las personas con la enfermedad también pueden experimentar insomnio, depresión o sensaciones inusitadas. La ECJ no ocasiona fiebre ni otros síntomas comunes.

A medida que progresa la enfermedad, el deterioro mental del paciente se agudiza. A menudo comienza a tener contracciones musculares involuntarias llamadas mioclono y puede quedar ciego, perder el control de los esfínteres o una amplia variedad de otros graves síntomas neurológicos. Con el tiempo los enfermos ya no pueden moverse ni hablar y caen en coma. La neumonía y otras infecciones complican a menudo el curso de la enfermedad y pueden conducir a la fin por sí mismas.

Alrededor de 1920 se describieron algunos casos que probablemente fueran en realidad de ECJ adquirida, aunque muchos investigadores opinan que se trataba de otra enfermedad priónica denominada kuru, que se tras*mitía entre los nativos de la etnia fore de Nueva Guinea debido a los ritos funerarios de canibalismo familiar.

En 1996, se reportó en el Reino Unido la "nueva variante" de ECJ (ECJv),2 y se describieron diez casos ocurridos entre 1994 y 1995.3 La nueva variante se puede tras*mitir por contagio entre distintas especies y, posiblemente, de persona a persona. Actualmente se postula que, en algunos casos, la forma adquirida de la ECJ sería la patología humana subsiguiente a la infección con el llamado "mal de la vaca loca", nombre con que se conoce la encefalopatía espongiforme bovina (EEB). No obstante, cabe aclarar que en el último caso, tanto la leche, como el músculo, el tejido adiposo y los fluidos (saliva, sangre, orina, leche) del ganado bovino carecen de capacidad infectiva por vía oral.4

Desde 1995 y hasta la mitad del año 2008 se han registrado 204 casos de este tipo,5 ocurridos mayoritariamente en Gran Bretaña.

La enfermedad es tras*mitida por exposición directa al prion, mediante contacto con tejidos cerebrales o del sistema nervioso infectados. Se ha probado el contagio mediante ciertos procedimientos médicos, estando también expuestos los veterinarios que han tenido contacto con vacas u ovinos enfermos, personal de la industria de la carne, etc. Sin embargo, no hay pruebas de que la ECJ pueda contagiarse mediante un contacto casual con los enfermos. Desde que la ECJ se describiera por primera vez, menos de 1% de los casos se han probado como adquiridos más allá de toda duda.

Si bien la ECJ puede tras*mitirse de persona a persona, el riesgo de que esto ocurra es sumamente bajo. La ECJ no parece poder tras*mitirse a través del aire o al tocar a otra persona o mediante la mayoría de las formas de contacto casual. Los cónyuges y otros miembros de la familia de pacientes con ECJ esporádica no están sometidos a un riesgo mayor de contraer la enfermedad que la población en general (excepto en los casos obviamente hereditarios respecto de los hijos y otros descendientes).

En un principio, se creyó que en el origen de la ECJ y otras EET existía un "bichito lento" (Lentivirus) u otro organismo desconocido. Sin embargo, estos nunca han podido ser aislados. Además, el agente que ocasiona la ECJ tiene varias características que son raras en microorganismos tales como los bichito y las bacterias. Es inmune a todos los métodos comunes de esterilización, no contiene ninguna información genética en forma de ácidos nucleicos (ADN o ARN) y presenta generalmente un largo periodo de incubación antes de que aparezcan los síntomas. En algunos casos, este lapso puede ser de hasta 40 años. La teoría científica principal —demostrada en la actualidad para el kuru, la EEB y los casos adquiridos de ECJ— afirma que estas EET no son ocasionadas por un microorganismo sino por un tipo de proteína llamado prion.

Los priones se presentan en forma normal como una proteína inocua hallada en las células del cuerpo, que controla ciertos aspectos de la vida celular. Sin embargo, el prion puede tomar también una forma infecciosa capaz de ocasionar la enfermedad. Este es el motivo de que el sistema inmune no sea capaz de luchar contra el prion, ya que se trata de una proteína propia, cuya presencia es normal en todas las células del cuerpo.

Las formas inocuas e infecciosas de la proteína y el prion son casi idénticas, pero la forma infecciosa adquiere una configuración plegada diferente a la de la proteína normal.

En la ECJ adquirida, el prion ingresa al organismo a través del contacto con priones infecciosos. En la ECJ hereditaria, el gen responsable de producir la proteína normal ha sufrido una mutación tal que sólo es capaz de producir la proteína patológica. Acaso la causa de la inexplicable forma esporádica sea que los priones normales se tras*forman —por razones aún desconocidas— en la versión infecciosa de la proteína.

La característica más letal de estos priones patológicos es que aunque haya uno solo de ellos, esta única molécula es capaz de "reconfigurar" a sus similares normales, produciendo una especie de imparable reacción en cadena que deja al organismo sin moléculas "sanas".

Una vez que aparecen, las proteínas de los priones besugos se unen y forman fibras o acumulaciones llamadas "placas amiloides", que pueden verse al microscopio. Las fibras y las placas pueden comenzar a depositarse años antes de que empiecen a aparecer los síntomas de las ECJ. Todavía no está claro el papel que desempeñan estas estructuras en la enfermedad o cómo pudieran afectar a los síntomas.

En las EET hereditarias, se han identificado varias (hasta 20) mutaciones diferentes en el gen de los priones. La mutación específica que se encuentra en cada familia afecta posiblemente al tipo de EET que experimentará, a la frecuencia con que aparece la enfermedad en la familia y al tipo de síntomas más notables. Sin embargo, no todas las personas con mutaciones en el gen de los priones adquieren la ECJ. Esto indica que las mutaciones pueden meramente aumentar la susceptibilidad a la ECJ y que tal vez existan otros factores aún desconocidos que también desempeñan un papel en la enfermedad, sin descartar el contagio por diversas vías.

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Enfermedad de Creutzfeldt-Jakob - Wikipedia, la enciclopedia libre

Enterao dijo:

tu no tienes ni fruta idea de la mas minima fisiologia no ?

las proteinas no pasan enteras del estomago . el estomago las deshace .

eso que dices es imposible...ignorante...


solo cacareas un neoludismo agricola...

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Institute for Responsible Technology - Genetically Modified Peas Caused Dangerous Immune Response in Mice
(Guisantes geneticamente modificados inducen una peligrosas respuesta inmune en ratones).

Hidden dangers of the GMO technology | Real Food Explained

Con el fin de comprender los peligros de las tecnologías de OGM, tengo que explicar algunos de los detalles técnicos de cómo funciona OGM.
...

... En 1945 George Beadle, genetista estadounidense y Premio Nobel, propuso la famosa hipótesis de un gen-una proteína, que sostenía que cada gen implicado en las rutas biosintéticas controla la síntesis de una sola proteína. (De: NIH)

Los genes, sin embargo, no sólo producen proteínas todo el tiempo. Cuando un organismo necesita una determinada proteína, una única partícula especial, denominado "promotor" se crea. El promotor activa el gen deseado y se crea la proteína deseada. También hay un mecanismo de retroalimentación, cuando hay suficiente cantidad creada de la proteína necesaria, no se crean nuevos promotores para este gen que la produce.

Bienvenidos a la moderna tecnología de los OGM. La tecnología ha evolucionado hasta el punto en el que se puede tomar un gen de un organismo e introducirlo en otro. Una dificultad, sin embargo, que se encuentran es en la activación del gen extraño en el nuevo organismo huésped. Para solucionarlo, son empalmados productores del promotor del gen en el organismo huésped, un nuevo gen. El promotor más eficaz es del bichito del mosaico de la coliflor 35S (De: NIH) - que activa un muy elevado número de genes en plantas.

El genoma humano contiene aproximadamente 21.000 genes codificadores de proteínas, pero el número total de proteínas en las células humanas se estima entre 250.000 a un millón. Un gen puede codificar más de una proteína (incluso hasta 1000) (De: Cancer.gov)

Por lo tanto, cuando un gen es empalmado en el ADN de otro organismo y activado por el promotor, ocurren varias cosas.

1) El gen diana comienza a producir los cientos de las proteínas de la que es responsable - no sólo el que el investigador está tratando de activar.

2) Los promotores muy agresivos, tales como el bichito del mosaico de la coliflor, activan no sólo el gen nuevo objetivo, sino otros muchos genes de la misma planta. En la patata, por ejemplo, sólo los tubérculos son comestibles . el resto de la planta es tóxico para las personas, si la proteína incorrecta se produce en una parte equivocada de la planta, pueden llegar a producir toxinas en los tubérculos.

3) Hay muchos genes inactivos en cada organismo. No hay conocimiento de lo que estos genes pueden producir.

4) Dado que el promotor está siempre encendido, el organismo huésped está invirtiendo un porcentaje desproporcionado de los recursos en la producción de proteínas innecesarias, por lo que el contenido de nutrientes de la planta baja.

Un ejemplo bien conocido de la manipulación de OMG que produjo toxicidad fue un inesperado brote en 1989 del hasta ese momento desconocido síndrome de la eosinofilia-mialgia. Un suplemento del aminoácido L-triptófano que fue fabricado mediante la modificación de la bacteria e-coli (De: NIH), que se vinculo al síndrome eosinofilia-mialgiase.

Actualmente no existe investigaciones sobre las proteínas subproductos que se producen en los alimentos tras*génicos y cuál es su influencia en las personas que lo consumen. (De: NIH)

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Enterao para dar clases antes tienes que haber estudiado.

Alvin Red dijo:

Institute for Responsible Technology - Genetically Modified Peas Caused Dangerous Immune Response in Mice
(Guisantes geneticamente modificados inducen una peligrosas respuesta inmune en ratones).

Hidden dangers of the GMO technology | Real Food Explained

Con el fin de comprender los peligros de las tecnologías de OGM, tengo que explicar algunos de los detalles técnicos de cómo funciona OGM.
...

... En 1945 George Beadle, genetista estadounidense y Premio Nobel, propuso la famosa hipótesis de un gen-una proteína, que sostenía que cada gen implicado en las rutas biosintéticas controla la síntesis de una sola proteína. (De: NIH)

Los genes, sin embargo, no sólo producen proteínas todo el tiempo. Cuando un organismo necesita una determinada proteína, una única partícula especial, denominado "promotor" se crea. El promotor activa el gen deseado y se crea la proteína deseada. También hay un mecanismo de retroalimentación, cuando hay suficiente cantidad creada de la proteína necesaria, no se crean nuevos promotores para este gen que la produce.

Bienvenidos a la moderna tecnología de los OGM. La tecnología ha evolucionado hasta el punto en el que se puede tomar un gen de un organismo e introducirlo en otro. Una dificultad, sin embargo, que se encuentran es en la activación del gen extraño en el nuevo organismo huésped. Para solucionarlo, son empalmados productores del promotor del gen en el organismo huésped, un nuevo gen. El promotor más eficaz es del bichito del mosaico de la coliflor 35S (De: NIH) - que activa un muy elevado número de genes en plantas.

El genoma humano contiene aproximadamente 21.000 genes codificadores de proteínas, pero el número total de proteínas en las células humanas se estima entre 250.000 a un millón. Un gen puede codificar más de una proteína (incluso hasta 1000) (De: Cancer.gov)

Por lo tanto, cuando un gen es empalmado en el ADN de otro organismo y activado por el promotor, ocurren varias cosas.

1) El gen diana comienza a producir los cientos de las proteínas de la que es responsable - no sólo el que el investigador está tratando de activar.

2) Los promotores muy agresivos, tales como el bichito del mosaico de la coliflor, activan no sólo el gen nuevo objetivo, sino otros muchos genes de la misma planta. En la patata, por ejemplo, sólo los tubérculos son comestibles . el resto de la planta es tóxico para las personas, si la proteína incorrecta se produce en una parte equivocada de la planta, pueden llegar a producir toxinas en los tubérculos.

3) Hay muchos genes inactivos en cada organismo. No hay conocimiento de lo que estos genes pueden producir.

4) Dado que el promotor está siempre encendido, el organismo huésped está invirtiendo un porcentaje desproporcionado de los recursos en la producción de proteínas innecesarias, por lo que el contenido de nutrientes de la planta baja.

Un ejemplo bien conocido de la manipulación de OMG que produjo toxicidad fue un inesperado brote en 1989 del hasta ese momento desconocido síndrome de la eosinofilia-mialgia. Un suplemento del aminoácido L-triptófano que fue fabricado mediante la modificación de la bacteria e-coli (De: NIH), que se vinculo al síndrome eosinofilia-mialgiase.

Actualmente no existe investigaciones sobre las proteínas subproductos que se producen en los alimentos tras*génicos y cuál es su influencia en las personas que lo consumen. (De: NIH)

Enterao para dar clases antes tienes que haber estudiado.

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Ese texto es totalmente ignorante... cualquier estudiante preuniversitario lo puede desmontar porque dice verdaderas burradas. Por ejemplo:
-Eso de que se crean promotores para producir la proteina. Es FALSO. Los promotores son partes del DNA que regulan uno o vario genes. Los promotores son sitios en donde se reclutan factores de tras*cripción y otros complejos proteicos que permiten la tras*cripción del gen.
-El gen, como tal, puede codificar a mas de una proteina. Esto es porque dentro de un gen hay varios tramos. Es como un "tente" Tienes varias piezas que pueden dar lugar a proteína y varias piezas que no, pero que son importantes como soporte de las otras. Pero luego, a su vez, tu puedes decidir usar todas las piezas, o solo algunas... con lo que el resultado final es que puedes hacer distintas figuras.
No obstante, en ingeniería genetica se suele trabajar con algo llamado DNA codificante, es decir, que se usan las piezas soldadas de tal manera que solo se puede obtener una sola figura.

Lo del punto dos y tres ya es delirante... Confusion de conceptos, sensacionalismo, manipulación, medias verdades y un desconocimiento profundo de principios básicos de biologia, genetica, genetica molecular y biotecnologia. Vamos, han hecho corta-pega de cosas que les sonaba bien, lo han traducido como han podido, han metido un par de dogmas y a correr.

Y lo mejor que acusas a otro forero de "para dar clases hay que haber estudiado". Deje de leer blogs y estudie algo de biologia y genetica molecular basica...

Saludos

La naturaleza, en este caso, se ha rebelado contra Monsanto. Otras veces es contra la gente que vive en Japón (Fukushima), otras contra países enteros, mediante huracanes o inundaciones. También hoy en día hay quien cree que se rebela contra nosotros en forma de enfermedades raras producidas por "factores ambientales", o incrementos en los casos de cáncer sin una causa clara.

En realidad la naturaleza se rebela contra nuestros intentos de controlarla por todos los medios. Siempre lo ha hecho y siempre lo hará. En mayor o menor medida, antes o después, lo hará.

Yo no entiendo la naturaleza como algo ajeno a nosotros, como si fuese nuestra casa, o el planeta, o los arbolitos y el aire limpio. La naturaleza es todo. Es el resultado de la interacción entre todo lo que existe.

Así, en mi opinión me parece coherente que la naturaleza tienda al equilibrio. En el fondo es un sistema, y todos los sistemas tienden al equilibrio, en el que el gasto de energía es mínimo. Hay un post muy interesante de Antonio Turiel sobre la entropía que habla de lo que quiero decir, aunque nunca he llegado a entenderlo del todo, es bastante complejo.

Pero lo que quiero decir es que nosotros, como especie no tendemos al equilibrio de forma natural. Ni los bosques, ni las bacterias, ni los bichito, ni el nivel de concentración de CO2 en el aire. Nada tiende al equilibrio por sí solo, sino que cada elemento consigue el equilibrio mediante las fuerzas opuestas que ejercen sobre él el resto de elementos de la naturaleza.

El monocultivo es desequilibrio. Nunca vas a encontrar un monocultivo de forma espontánea, y si lo encuentras, no durará mucho porque es poco probable que pueda mantenerse de forma autónoma (una plaga o cambio del clima le afecta más, hay competición por los mismos nutrientes...). El monocultivo lo inventó el ser humano porque le venía bien para su propia naturaleza expansiva.

Leyendo textos sobre crecimiento y demás, alguna vez he leído algo así como que "ningún organismo crece más alla de sus propias posibilidades". Hay un video simpático sobre los límites del crecimiento que empieza con un hamster que crece... (no lo he encontrado en español, lo siento): [YOUTUBE]Sqwd_u6HkMo[/YOUTUBE]

Yo creo esto que dice el vídeo, pero entiendo que la decisión de un individuo, o mejor dicho una especie, de no crecer más allá de las propias posibilidades no la toma el propio individuo, sino que viene dada por el efecto del resto de individuos.

Ver esto claramente tiene un efecto brutal sobre todo lo que has pensado hasta ahora. Te das cuenta de que el ser humano se está comportando con el planeta de la misma forma que un bichito se comporta con su hospedador (salvando las distancias, claro): el bichito necesita al hospedador para sobrevivir, pero su naturaleza tiende a colonizarlo, mutando si es necesario para conseguir este propósito. Cuando lo consiga, si por el camino no ha conseguido también extenderse a otro hospedador, el bichito se extinguirá.

Las especies tienden a colonizar el planeta, todas. Y van evolucionando, mutando, probando nuevos trucos y caminos para conseguir colonizar todo. Pero nosotros tenemos un as en la manga: nuestra inteligencia. Parece que en este punto de la historia del planeta (unos cientos de miles de años) ha supuesto la mutación más exitosa, porque somos la especie dominante en estos momentos.

En esto que ha pasado con Monsanto, simplemente resulta que otra especie distinta a la humana ha ganando una batallita, nada más. Otra batalla la ganó el amaranto, como ha comentado antes un compañero.

Lo grande de todo esto es que nuestra mutación (la inteligencia) es una herramienta única, y tan poderosa que podría permitirnos, si quisiéramos, llegar al equilibrio con el resto de especies sin tener que pasar por el trauma de tener que combatir con el resto de especies del planeta por nuestro sitio.. Al menos eso es lo que yo quiero creer, y creo que es posible conseguirlo.

Se trata de ir a favor de la naturaleza, y no en contra. Para eso es necesario aceptar que no somos los únicos en el planeta. Que todo ser vivo es necesario y tiene su función, para el beneficio de todos. Y que para que el equilibrio se consiga hay que aceptar la autorregulación, y aplicarla siempre que podamos.

Aunque se que es complicado, porque una autorregulación de entrada supone atentar contra nuestra naturaleza expansiva. Es un ejercicio de inteligencia contra instinto.

Saludos

La evolución sea por selección natural o artificial es una carrera de la reina roja...

Hipótesis de la Reina Roja - Wikipedia, la enciclopedia libre

A todo esto he encontrado un artículo interesante, en la revista "ecosistemas".

La acción de la humanidad en la naturaleza: ¿actuamos como un parásito?

http://www.revistaecosistemas.net/pdfs/165.pdf

klenow dijo:

Ese texto es totalmente ignorante... cualquier estudiante preuniversitario lo puede desmontar porque dice verdaderas burradas. Por ejemplo:
-Eso de que se crean promotores para producir la proteina. Es FALSO. Los promotores son partes del DNA que regulan uno o vario genes. Los promotores son sitios en donde se reclutan factores de tras*cripción y otros complejos proteicos que permiten la tras*cripción del gen.
-El gen, como tal, puede codificar a mas de una proteina. Esto es porque dentro de un gen hay varios tramos. Es como un "tente" Tienes varias piezas que pueden dar lugar a proteína y varias piezas que no, pero que son importantes como soporte de las otras. Pero luego, a su vez, tu puedes decidir usar todas las piezas, o solo algunas... con lo que el resultado final es que puedes hacer distintas figuras.
No obstante, en ingeniería genetica se suele trabajar con algo llamado DNA codificante, es decir, que se usan las piezas soldadas de tal manera que solo se puede obtener una sola figura.

Lo del punto dos y tres ya es delirante... Confusion de conceptos, sensacionalismo, manipulación, medias verdades y un desconocimiento profundo de principios básicos de biologia, genetica, genetica molecular y biotecnologia. Vamos, han hecho corta-pega de cosas que les sonaba bien, lo han traducido como han podido, han metido un par de dogmas y a correr.

Y lo mejor que acusas a otro forero de "para dar clases hay que haber estudiado". Deje de leer blogs y estudie algo de biologia y genetica molecular basica...

Saludos

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Entiendo que tu nivel de conocimientos de genética y por ende de biología debe de ser alto por lo que no me iré por las ramas. Hablare desde el conocimiento de haber cursado hasta tercero de biologia (carrera de cinco años).

Cierto es que el articulo de menciones es divulgativo, no metiéndose en los entresijos de la lógica biología molecular.

Afirmas:

No obstante, en ingeniería genetica se suele trabajar con algo llamado DNA codificante, es decir, que se usan las piezas soldadas de tal manera que solo se puede obtener una sola figura.

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Creo que nadie a dudado de este punto, ni el artículo lo menciona, lo que si menciona es la activación de otros genes por parte de promotor que fabrican otras y diversas proteínas.

Vayamos a los promotores.

Como bien sabrás, el promotor de un gen se encuentra en el inicio, es una secuencia de código establecido que en los eucariontas generalmente es "TATA" o "TTGACA" pero para que este ARN-polimerasa funcione necesita de otros elementos que la activen o desactiven, aceleren o retarden.

tras*cribo:

GTFs:
Para tras*cribir un gen, la ARN polimerasa necesita factores proteícos llamados TIFs (tran******ion initiation factors) ó GTFs (genral tran******ion factors) que la ayudan a ubicarse en la posición adecuada.

Los GTFs se unen a la ADN y forman un complejo que atrae la ARN pol. Así forman un complejo de pre-iniciación ó maquinaria basal de la tras*cripción. Los GTFs asociados a la 3 ARN polimerasas contienen compuestos comunes, como la TATA-binding protein (TBP), una proteina de ligado que se une a secuencias específicas de ADN.
La maquinaria basal de la tras*cripción no permite más que una actividad tras*cripcional mínima. En la ausencia de otras proteinas, éstos complejos se asemblan lentamente y son inestables. La eficiencia de la tras*cripción se mejora por la interacción del complejo de iniciación junto con las proteínas ligadas a los elementos de ADN situados sea alrededor del promotor o en sitios más lejanos.

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Tenemos pues un gen extraño, pro-cariota, que necesita tras*cribirse y eso solo lo puede hacer si se ensambla a un gen existente de la eucariota, este gen se activara gracias a los GTFs o TIFs eucaritas y tras*cibira la proteína que contenía el gen de la procariota, ademas de su propia o propias proteínas

Para lograr que ese gen este siempre activado se ha de procurar que se una a un gen que se tras*criba constantemente, así pues y sin insertar nuevos genes modificaremos los existentes, los de la eucariota, para que crea más sustancias activadoras del gen modificado y menos inhibidoras.

Estas modificaciones pueden tener sus riesgos pues de la misma forma que activa el gen modificado pueden activar o desinhibir otros genes con efectos letales a corto y largo plazo.

Espero que esta explicación te haya ayudado a entender más el complejo campo de la genética molecular.

aunque supuestamente los priones podrian de alguna manera pasar la desnaturalizacion del estomago , aunque esto no esta comprobado que los priones causen enfermedades es todavia muy debatido.


Debate

Whether prions are the agent which causes disease or merely a symptom caused by a different agent is still debated by a minority of researchers. The ***owing sections describe several hypotheses: some pertain to the composition of the infectious agent (protein-only, protein with other components, bichito, or other), while others pertain to its mechanism of reproduction.
Protein-only hypothesis

Prior to the discovery of prions, it was thought that all pathogens used nucleic acids to direct their replication. The "protein-only hypothesis" states that a protein structure can replicate without the use of nucleic acid. This was initially controversial as it contradicts the so-called "central dogma of molecular biology", which describes nucleic acid as the central form of replicative information.

Evidence in favor of a protein-only hypothesis includes:[63]

No bichito particles, bacteria, or fungi have been conclusively associated with prion diseases, although Saccharomyces cerevisiae has been known to be associated with infectious, yet non-lethal prions, such as Sup35p.
No nucleic acid has been conclusively associated with infectivity; agent is resistant to ultraviolet radiation.
No immune response to infection.
PrPSc experimentally tras*mitted between one species and another results in PrPSc with the amino-acid sequence of the recipient species, suggesting that replication of the donor agent does not occur.
Familial prion disease occurs in families with a mutation in the PrP gene, and mice with PrP mutations develop prion disease despite controlled conditions where tras*mission is prevented.
Animals lacking PrPC do not contract prion disease.
Infectious prions can be formed de novo from purified non-infectious components, in the absence of gene-coding nucleic acids.[11]

Genetic factors

A gene for the normal protein has been identified: the PRNP gene.[64] In all inherited cases of prion disease, there is a mutation in the PRNP gene. Many different PRNP mutations have been identified and these proteins are more likely to fold into abnormal prion.[65] Although this discovery puts a hole in the general prion hypothesis, that prions can only aggregate proteins of identical amino acid make up. These mutations can occur throughout the gene. Some mutations involve expansion of the octapeptide repeat region at the N-terminal of PrP. Other mutations that have been identified as a cause of inherited prion disease occur at positions 102, 117 & 198 (GSS), 178, 200, 210 & 232 (CJD) and 178 (Fatal Familial Insomnia, FFI). The cause of prion disease can be sporadic, genetic, and infectious, or a combination of these factors.[66] For example, in order to have scrapie, both an infectious agent and a susceptible genotype need to be present.[65]
Multi-component hypothesis

In 2007, biochemist Surachai Supattapone and his colleagues at Dartmouth College produced purified infectious prions de novo from defined components (PrPC, co-purified lipids, and a synthetic polyanionic molecule).[11] These researchers also showed that the polyanionic molecule required for prion formation was selectively incorporated into high-affinity complexes with PrP molecules, leading them to hypothesize that infectious prions may be composed of multiple host components, including PrP, lipid, and polyanionic molecules, rather than PrPSc alone.[67]

In 2010, Jiyan Ma and colleagues at The Ohio State University produced infectious prions from a recipe of bacterially expressed recombinant PrP, POPG phospholipid, and RNA, further supporting the multi-component hypothesis.[68] This finding is in contrast to studies that found minimal infectious prions produced from recombinant PrP alone.[69][70]
Heavy metal poisoning hypothesis

Recent reports suggest that imbalance of brain metal homeostasis is a significant cause of PrPSc-associated neurotoxicity, though the underlying mechanisms are difficult to explain based on existing information. Proposed hypotheses include a ********al role for PrPC in metal metabolism, and loss of this ******** due to aggregation to the disease associated PrPSc form as the cause of brain metal imbalance. Other views suggest gain of toxic ******** by PrPSc due to sequestration of PrPC-associated metals within the aggregates, resulting in the generation of redox-active PrPSc complexes. The physiological implications of some PrPC-metal interactions are known, while others are still unclear. The pathological implications of PrPC-metal interaction include metal-induced oxidative damage, and in some instances conversion of PrPC to a PrPSc-like form.[71]
Viral hypothesis

The protein-only hypothesis has been criticised by those who feel that the simplest explanation of the evidence to date is viral.[72] For more than a decade, Yale University neuropathologist Laura Manuelidis has been proposing that prion diseases are caused instead by an unidentified slow bichito. In January 2007, she and her colleagues published an article reporting to have found a bichito in 10%, or less, of their scrapie-infected cells in culture.[73][74]

The virion hypothesis states that TSEs are caused by a replicable informational molecule (which is likely to be a nucleic acid) bound to PrP. Many TSEs, including scrapie and BSE, show strains with specific and distinct biological properties, a antiestéticature which supporters of the virion hypothesis feel is not explained by prions.

Evidence in favor of a viral hypothesis includes:[63]

Strain variation: differences in prion infectivity, incubation, symptomology and progression among species resembles that seen between viruses, especially RNA viruses
The long incubation and rapid onset of symptoms resembles lentiviruses, such as HIV-induced AIDS
Viral-like particles that do not appear to be composed of PrP have been found in some of the cells of scrapie- or CJD-infected cell lines.[74]

Recent studies propagating TSE infectivity in cell-free reactions[75] and in purified component chemical reactions[11] strongly suggest against TSE viral nature. More recently, using a similar defined recipe of multiple components (PrP, POPG lipid, RNA), Jiyan Ma and colleagues generated infectious prions from recombinant PrP expressed from E. coli,[68] casting further doubt on the viral hypothesis.

Prions piggyback into body

Common protein may help lethal molecule jump species.

Helen Pearson
Prions may need help to make it through the gut wall.Prions may need help to make it through the gut wall.© EYE OF SCIENCE / SCIENCE PHOTO LIBRARY

The infectious proteins called prions that cause the human form of mad cow disease may hitch into the body on the back of another meat protein, US researchers have shown. The finding may help to explain how the rogue prions jump between species.

Disease-causing prions are thought to have passed into people when they ate beef from infected cattle, triggering the brain wasting condition called new-variant Creutzfeldt-Jakob disease, or vCJD. But researchers have not been sure exactly how prions enter the ******

To find out, Neena Singh and her team at Case Western Reserve University in Cleveland, Ohio, mimicked the process of eating and digesting infected meat.

They mashed up brain tissue that contained prions from patients who had a form of Creutzfeldt-Jakob disease. They then exposed it to a range of harsh digestive enzymes from the mouth, stomach and intestine, which normally break proteins into pieces.

Prions, which are known to be enormously tough, escape this attack almost unscathed, they showed, as does a second type of protein called ferritin, which stores iron and is abundant in meat. The two proteins seem to stick together, they report in the Journal of Neuroscience1.

The researchers next added the digested slurry to a lab model of the human gut: a growing sheet of cells from the intestinal lining. By attaching fluorescent tags to the two proteins, they showed that they are tras*ported through the cells hand-in-hand. "Prions probably ride piggyback" through the gut wall into the body, Singh says.
Leaping hurdles

Singh proposes that a large amount of, but not necessarily all, prions in infected meat enter the human body this way. A study from 2001 suggests that prions can also pass through the gut unaided, through a specific subset of intestinal cells2.

Singh's study may explain how prions jumped the species barrier in the first place. The ferritin protein is almost identical in a wide range of species, which might allow it to latch on to and ferry foreign prions from cows.

Singh proposes that ferritin might tras*port prions to humans from other animals with prion disease, such as deer and elk suffering from chronic wasting disease. There are suspicions that some people who have eaten wild meat have picked up a form of the condition.

Hobbling the tras*port of ferritin might block prions from entering the ****** But this would be difficult to use therapeutically, Singh says, because people would have to be treated at the time when they were being exposed, which is many years before symptoms of the disease emerge.

References
Mishra, R. S. et al. J. Neurosci. (in the press)
Heppner, F. L. et al. Nature Medicine 7, 976 - 977 (2001). | Article | PubMed | ChemPort |

Alvin Red dijo:

Entiendo que tu nivel de conocimientos de genética y por ende de biología debe de ser alto por lo que no me iré por las ramas. Hablare desde el conocimiento de haber cursado hasta tercero de biologia (carrera de cinco años).

Cierto es que el articulo de menciones es divulgativo, no metiéndose en los entresijos de la lógica biología molecular.

Afirmas:


Creo que nadie a dudado de este punto, ni el artículo lo menciona, lo que si menciona es la activación de otros genes por parte de promotor que fabrican otras y diversas proteínas.

Vayamos a los promotores.

Como bien sabrás, el promotor de un gen se encuentra en el inicio, es una secuencia de código establecido que en los eucariontas generalmente es "TATA" o "TTGACA" pero para que este ARN-polimerasa funcione necesita de otros elementos que la activen o desactiven, aceleren o retarden.

tras*cribo:


Tenemos pues un gen extraño, pro-carioata, que necesita tras*cribirse y eso solo lo puede hacer si se ensambla a un gen existente de la eucariota, este gen se activara gracias a los GTFs o TIFs eucaritas y tras*cibira la proteina que contenia el gen de la procariota.

Para lograr que ese gen este siempre activado se ha de procurar que se una a un gen que se tras*criba constantemente, asi pues y sin insertar nuevos genes modificaremos los existentes, los de la eucariota, para que crea más sustancias activadoras del gen modificado y menos inhibidoras.

Estas modicaciones pueden tener sus riesgos pues de la misma forma que activa el gen modificado pueden activar o desinhibir otros genes con efectos letales a corto y largo plazo.

Espero que esta explicación te haya ayudado a entender más el complejo campo de la genetica molecular.

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si no tienes ni fruta idea como has demostrado , no salgas ahora repasandonos los mecanismos de tras*cripcion...